Proteina-enzimă: rolul, proprietățile, funcția proteinelor-enzimelor din organism

În fiecare celulă vie există multereacții chimice. Enzimele (enzimele) sunt proteine ​​cu funcții speciale și extrem de importante. Ele sunt numite biocatalizatori. Principala funcție a proteinelor enzimelor din organism este de a accelera reacțiile biochimice. Reactivii inițiali a căror interacțiune este catalizată de aceste molecule se numesc substraturi, iar compușii finali sunt produse.

În natură, proteinele enzimatice funcționează numai în cazul celor viisisteme. Dar în biotehnologia modernă, se folosesc diagnostice clinice, farmaceutice și medicamente, enzime purificate sau complexe ale acestora, precum și componente suplimentare necesare funcționării sistemului și vizualizării datelor pentru cercetător.

Semnificația biologică și proprietățile enzimelor

Fără aceste molecule, un organism viu nu puteapentru a funcționa. Toate procesele de viață lucrează împreună datorită enzimelor. Principala funcție a enzimelor proteice din organism este reglementarea metabolismului. Fără ele, metabolismul normal este imposibil. Reglarea activității moleculelor are loc sub acțiunea activatorilor (inductorilor) sau a inhibitorilor. Controlul funcționează la niveluri diferite de sinteză a proteinelor. De asemenea, el "lucrează" pentru o moleculă deja gata.

Principalele proprietăți ale enzimelor proteice -specificitate la un anumit substrat. Și, prin urmare, abilitatea de a cataliza doar una sau, mai rar, o serie de reacții. De obicei, astfel de procese sunt reversibile. Ambele enzime sunt responsabile pentru ambele funcții. Dar asta nu e tot.

Rolul enzimelor proteice este esențial. Fără ele, nu apar reacții biochimice. Datorită acțiunii enzimelor, este posibil ca reactivii să depășească bariera de activare fără cheltuieli semnificative de energie. În organism, nu este posibilă încălzirea temperaturii peste 100 ° C sau utilizarea unor componente agresive cum ar fi un laborator chimic. Enzima proteică se combină cu substratul. În starea legată există o modificare urmată de eliberarea acesteia din urmă. Acesta este modul în care funcționează toți catalizatorii utilizați în sinteza chimică.

Care sunt nivelurile de organizare a moleculei proteine-enzime?

De obicei, aceste molecule au un nivel terțiar (globule) saustructura proteică cuaternară (mai multe globule conectate). Mai întâi, ele sunt sintetizate într-o formă liniară. Apoi, ori în structura necesară. Pentru a asigura activitatea, biocatalizatorul are nevoie de o anumită structură.

Enzimele, ca și alte proteine, sunt distruse prin încălzire, valori extreme ale pH-ului, compuși chimici agresivi.

Proprietăți suplimentare ale enzimelor

Dintre acestea, se disting următoarele caracteristici ale componentelor:

1. Stereospecificitate - formarea unui singur produs.
2. Regioselectivitatea este ruperea legăturii chimice sau modificarea grupului într-o singură poziție.
3. Chemoselectivitatea este cataliza unei singure reacții.

Caracteristicile muncii

Nivelul specificității enzimelor variază. Dar orice enzimă este întotdeauna activă cu privire la un anumit substrat sau grup de compuși care sunt asemănătoare în structură. Catalizatorii neproteici nu au această proprietate. Specificitatea este măsurată prin constanta de legare (mol / l), care poate ajunge la 10^-10 mol / l. Activitatea enzimei active este rapidă. O moleculă catalizează mii de milioane de operații pe secundă. Gradul de accelerare a reacțiilor biochimice este semnificativ (1000-100000 ori) mai mare decât cel al catalizatorilor convenționali.

Acțiunea enzimelor este construită pe mai multemecanisme. Cea mai simplă interacțiune are loc cu o moleculă a substratului, urmată de formarea unui produs. Cele mai multe enzime sunt capabile să lege 2-3 molecule diferite care intră în reacție. De exemplu, transferul unui grup sau al unui atom dintr-o conexiune la alta sau o dublă substituire pe principiul "ping-pong". În aceste reacții, un substrat este de obicei conectat, iar cel de-al doilea este legat printr-un grup funcțional de enzima.

Mecanismul de acțiune al enzimei este studiat folosind următoarele metode:

1. Definiții ale produselor intermediare și finale.
2. Studii privind geometria structurii și a grupurilor funcționale asociate substratului și asigurarea unei rate ridicate de reacție.
3. Mutațiile genelor enzimei și determinarea modificărilor în sinteza și activitatea sa.

Centrul activ și obligatoriu

Molecula substratului este mult mai mică în dimensiune,decât proteina-enzima. Prin urmare, legarea apare datorită unui număr mic de grupe funcționale ale biocatalizatorului. Ele formează un centru activ constând dintr-un set specific de aminoacizi. În proteine ​​complexe din structură există un grup protetic de natură neproteică, care poate fi, de asemenea, parte din centrul activ.

Este necesar să se identifice un grup separat de enzime. Ei au o coenzima în molecula care se leagă în mod constant de molecula și este eliberată din ea. O enzimă proteică complet formată se numește o holoenzimă, iar atunci când cofactorul este îndepărtat, se numește apoenzima. Ca coenzime acționează adesea vitamine, metale, derivați ai bazelor azotate (DNA - nicotinamid adenin, FAD - flavin adenin dinucleotidă, FMN - flavin mononucleotidă).

Centrul de legare oferă specificitateafinitate pentru substrat. Datorită acestuia, se formează un complex stabil substrat-enzimă. Structura globula construite astfel încât să fie pe suprafața nișei (fantă sau cavitate) a unei anumite dimensiuni care asigură legarea substratului. Această zonă este localizată, de obicei, nu departe de centrul activ. Enzimele individuale au site-uri de legare la cofactori sau ioni metalici.

concluzie

Enzima proteică joacă un rol important în organism. Astfel de substanțe catalizează reacțiile chimice, sunt responsabile pentru procesul metabolic - metabolismul. În orice celulă vie, se produc în mod constant sute de procese biochimice, inclusiv reacțiile reducătoare, divizarea și sinteza compușilor. Oxidarea substanțelor cu eliberare mare de energie se produce în mod constant. Acesta, la rândul său, este cheltuit pentru formarea de carbohidrați, proteine, grăsimi și complexele lor. Produsele de scindare sunt elementele structurale pentru sinteza compușilor organici necesari.